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Empêcher Tau de se replier et de s’agréger

26/06/2016

Une étude de l'Université de Cambridge et de l'Académie des sciences hongroise publiée dans la revue Current Alzheimer Research  révèle que la piste amyloïde, l’autre protéine associée aux fameuses plaques amyloïdes typiques de la maladie d’Alzheimer a fait l’objet de centaines de recherches, sans grand résultat probant à ce jour, peut-être en raison d’une administration trop tardive en regard du développement souvent précoce mais invisible de la maladie.

La seconde protéine largement évoquée dans la maladie, Tau, fait l’objet de cette étude qui adopte une toute nouvelle approche thérapeutique pour la cibler grâce à de petites molécules thérapeutiques qui vont contribuer à maintenir la fonction native de la protéine et empêcher son repliement anormal et son agrégation. Cette approche qualifiée de nouveau paradigme dans le traitement ou la prévention de la maladie d'Alzheimer, ouvre un espoir pour l'ensemble des tauopathies.

L’objectif des chercheurs est de cibler l'agrégation de la protéine tau liée au développement de nombreuses maladies neuro-dégénératives en stabilisant la protéine Tau, une protéine intrinsèquement désordonnée, c’est-à-dire dont la structure en 3D est instable. L’idée est donc d’identifier de petites molécules qui en se liant à la protéine vont l’empêcher de s’agréger. Avec ces travaux, les chercheurs identifient de telles molécules et apportent une première preuve de concept de cette nouvelle stratégie thérapeutique.

En effet, cette étude démontre pour la première fois que Tau peut être un récepteur viable de petites molécules thérapeutiques et donc que les premières étapes de son agrégation peuvent être bloquées de manière à empêcher toute évolution des protéines vers des structures mal repliées et toxiques.

Source : Le Blog Retraite Sereine


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